Hyppää sisältöön
    • Suomeksi
    • In English
Trepo
  • Suomeksi
  • In English
  • Kirjaudu
Näytä viite 
  •   Trepo etusivu
  • Trepo
  • Artikkelit
  • Näytä viite
  •   Trepo etusivu
  • Trepo
  • Artikkelit
  • Näytä viite
JavaScript is disabled for your browser. Some features of this site may not work without it.

Chimeric Avidin – NMR Structure and Dynamics of a 56 kDa Homotetrameric Thermostable Protein

Tossavainen, Helena; Kukkurainen, Sampo; Määttä, Juha; Kähkönen, Niklas; Pihlajamaa, Tero; Hytönen, Vesa P; Kulomaa, Markku S; Permi, Perttu (2014)

 
Tweet refworks
 
Avaa tiedosto
chimeric_avidin_NMR_structure_2014.pdf (2.011Mt)
Lataukset: 



Tossavainen, Helena
Kukkurainen, Sampo
Määttä, Juha
Kähkönen, Niklas
Pihlajamaa, Tero
Hytönen, Vesa P
Kulomaa, Markku S
Permi, Perttu
2014

Plos ONE 9 6
1-12
BioMediTech - BioMediTech
This publication is copyrighted. You may download, display and print it for Your own personal use. Commercial use is prohibited.
doi:10.1371/journal.pone.0100564
Näytä kaikki kuvailutiedot
Julkaisun pysyvä osoite on
http://urn.fi/URN:NBN:fi:uta-201408212057

Kuvaus

Public Library of Science open access
Tiivistelmä
Chimeric avidin (ChiAVD) is a product of rational protein engineering remarkably resistant to heat and harsh conditions. In quest of the fundamentals behind factors affecting stability we have elucidated the solution NMR spectroscopic structure of the biotin–bound form of ChiAVD and characterized the protein dynamics through 15N relaxation and hydrogen/deuterium (H/D) exchange of this and the biotin–free form. To surmount the challenges arising from the very large size of the protein for NMR spectroscopy, we took advantage of its high thermostability. Conventional triple resonance experiments for fully protonated proteins combined with methyl–detection optimized experiments acquired at 58°C were adequate for the structure determination of this 56 kDa protein. The model–free parameters derived from the 15N relaxation data reveal a remarkably rigid protein at 58°C in both the biotin–bound and the free forms. The H/D exchange experiments indicate a notable increase in hydrogen protection upon biotin binding.
Kokoelmat
  • Artikkelit [6065]
Kalevantie 5
PL 617
33014 Tampereen yliopisto
oa[@]tuni.fi | Yhteydenotto | Tietosuoja | Saavutettavuusseloste
 

 

Selaa kokoelmaa

TekijätNimekkeetTiedekunta (2019 -)Tiedekunta (- 2018)Tutkinto-ohjelmat ja opintosuunnatAvainsanatJulkaisuajatKokoelmat

Omat tiedot

Kirjaudu sisäänRekisteröidy
Kalevantie 5
PL 617
33014 Tampereen yliopisto
oa[@]tuni.fi | Yhteydenotto | Tietosuoja | Saavutettavuusseloste