Hyppää sisältöön
    • Suomeksi
    • In English
Trepo
  • Suomeksi
  • In English
  • Kirjaudu
Näytä viite 
  •   Trepo etusivu
  • Trepo
  • Artikkelit
  • Näytä viite
  •   Trepo etusivu
  • Trepo
  • Artikkelit
  • Näytä viite
JavaScript is disabled for your browser. Some features of this site may not work without it.

Zebavidin - An avidin-like protein from zebrafish

Taskinen, Barbara; Zmurko, Joanna; Ojanen, Markus; Kukkurainen, Sampo; Parthiban, Marimuthu; Määttä, Juha; Leppiniemi, Jenni; Jänis, Janne; Parikka, Mataleena; Turpeinen, Hannu; Rämet, Mika; Pesu, Marko; Johnson, Mark; Kulomaa, Markku S; Airenne, Tomi; Hytönen, Vesa P (2013)

 
Tweet refworks
 
Avaa tiedosto
zebavidin_an_avidin-like_2013.pdf (2.545Mt)
Lataukset: 



Taskinen, Barbara
Zmurko, Joanna
Ojanen, Markus
Kukkurainen, Sampo
Parthiban, Marimuthu
Määttä, Juha
Leppiniemi, Jenni
Jänis, Janne
Parikka, Mataleena
Turpeinen, Hannu
Rämet, Mika
Pesu, Marko
Johnson, Mark
Kulomaa, Markku S
Airenne, Tomi
Hytönen, Vesa P
2013

Plos ONE 8 10
1-18
BioMediTech - BioMediTech
This publication is copyrighted. You may download, display and print it for Your own personal use. Commercial use is prohibited.
doi:10.1371/journal.pone.0077207
Näytä kaikki kuvailutiedot
Julkaisun pysyvä osoite on
http://urn.fi/URN:NBN:fi:uta-201402071106

Kuvaus

Public Library of Science open access
Tiivistelmä
The avidin protein family members are well known for their high affinity towards D-biotin and high structural stability. These properties make avidins valuable tools for a wide range of biotechnology applications. We have identified a new member of the avidin family in the zebrafish (Danio rerio) genome, hereafter called zebavidin. The protein is highly expressed in the gonads of both male and female zebrafish and in the gills of male fish, but our data suggest that zebavidin is not crucial for the developing embryo. Biophysical and structural characterisation of zebavidin revealed distinct properties not found in any previously characterised avidins. Gel filtration chromatography and native mass spectrometry suggest that the protein forms dimers in the absence of biotin at low ionic strength, but assembles into tetramers upon binding biotin. Ligand binding was analysed using radioactive and fluorescently labelled biotin and isothermal titration calorimetry. Moreover, the crystal structure of zebavidin in complex with biotin was solved at 2.4 Å resolution and unveiled unique ligand binding and subunit interface architectures; the atomic-level details support our physicochemical observations.
Kokoelmat
  • Artikkelit [6066]
Kalevantie 5
PL 617
33014 Tampereen yliopisto
oa[@]tuni.fi | Yhteydenotto | Tietosuoja | Saavutettavuusseloste
 

 

Selaa kokoelmaa

TekijätNimekkeetTiedekunta (2019 -)Tiedekunta (- 2018)Tutkinto-ohjelmat ja opintosuunnatAvainsanatJulkaisuajatKokoelmat

Omat tiedot

Kirjaudu sisäänRekisteröidy
Kalevantie 5
PL 617
33014 Tampereen yliopisto
oa[@]tuni.fi | Yhteydenotto | Tietosuoja | Saavutettavuusseloste